En un avance que podría transformar la comprensión y el tratamiento del cáncer, un equipo internacional de investigadores —incluyendo a la científica de la UDLA Salomé Araujo Abad, del Grupo de Investigación en Cáncer— ha descubierto una nueva función de la enzima PADI4, conocida por su rol en la citrulinación de proteínas, en el contexto del cáncer. La investigación fue publicada en la prestigiosa revista Journal of Molecular Biology (Q1) y contó con la colaboración de instituciones como el IDIBE, la Universidad Miguel Hernández y FISABIO.
Una nueva interacción con implicaciones clínicas
El estudio identificó que PADI4 puede unirse directamente a un tipo de lípido llamado fosfatidilserina (PS), presente en la membrana celular. Esta unión provoca que la enzima se localice en la membrana nuclear interna, específicamente en células tumorales de cáncer de páncreas y glioblastoma. Este hallazgo sugiere un nuevo mecanismo de localización celular que podría ser determinante en el comportamiento tumoral.
¿Es posible bloquear esta interacción?
Los investigadores probaron un inhibidor específico (GSK484) y observaron que, tras seis horas de tratamiento, la unión entre PADI4 y fosfatidilserina se detuvo completamente. Esto alteró la distribución subcelular de la enzima, lo que apunta a una potencial estrategia terapéutica para interrumpir funciones críticas de PADI4 en tumores agresivos.
Implicaciones para la medicina personalizada
Estos resultados abren nuevas posibilidades para el diseño de tratamientos dirigidos, especialmente en tumores de difícil manejo como el glioblastoma y el cáncer pancreático. Además, refuerzan el papel de la investigación biomédica ecuatoriana en colaboraciones de alto impacto.
Este trabajo posiciona a la UDLA como un actor relevante en la investigación oncológica internacional, demostrando que la ciencia ecuatoriana puede generar aportes significativos al conocimiento global sobre el cáncer.
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